Enzim biokimia. Struktur, sifat dan fungsi

Sel setiap organisme hidup, jutaan reaksi kimia berlangsung. Masing-masing adalah penting, sehingga sangat penting untuk mempertahankan kecepatan proses biologi pada tingkat tinggi. Hampir setiap reaksi dikatalisis oleh enzim-nya. Apa enzim? Apa peran mereka dalam kandang?

Enzim. definisi

Istilah "enzim" berasal dari bahasa Latin fermentum - ragi. Mereka juga dapat disebut enzim dari bahasa Yunani en zyme - "di pesat."

Enzim - zat biologis aktif, sehingga setiap reaksi yang terjadi dalam sel, tidak bisa tanpa mereka. Senyawa ini bertindak sebagai katalis. Dengan demikian, enzim setiap memiliki dua sifat utama:

1) Enzim mempercepat reaksi biokimia, tetapi tidak dikonsumsi.

2) Nilai konstanta kesetimbangan tidak berubah, tetapi hanya mempercepat pencapaian nilai ini.

Enzim mempercepat reaksi biokimia dalam ribuan, dan dalam beberapa kasus, satu juta kali. Ini berarti bahwa dengan tidak adanya sistem enzim semua proses intraseluler telah hampir berhenti, dan sel itu sendiri mati. Oleh karena itu, peran enzim sebagai bahan aktif yang tinggi.

Berbagai enzim memungkinkan untuk diversifikasi mengatur metabolisme sel. Dalam setiap kaskade reaksi mengambil bagian banyak kelas yang berbeda dari enzim. katalis biologis memiliki selektivitas tinggi melalui konformasi tertentu dari molekul. T. Untuk. Dalam kebanyakan kasus enzim protein di alam, mereka berada di struktur tersier atau kuaterner. Alasannya adalah lagi kekhususan molekul.

Fungsi enzim dalam sel

Tugas utama dari enzim - akselerasi sesuai reaksi. Setiap proses cascade, karena dekomposisi hidrogen peroksida dan berakhir glikolisis, membutuhkan kehadiran katalis biologis.

operasi yang tepat dari enzim mencapai spesifisitas yang tinggi pada substrat tertentu. Ini berarti bahwa katalis hanya dapat mempercepat reaksi tertentu dan tidak lebih, bahkan sangat mirip. Dengan tingkat spesifisitas enzim, kelompok berikut:

1) Enzim dengan spesifisitas mutlak ketika dikatalisasi oleh hanya satu reaksi tunggal. Misalnya, kolagenase mencerna kolagen, dan maltase membelah maltosa.

2) Enzim dengan relatif spesifisitas. Ini termasuk zat yang dapat mengkatalisis kelas tertentu reaksi, misalnya, belahan dada hidrolitik.

kerja biokatalis dimulai dengan koneksi situs aktif pada substrat. Pada saat yang sama berbicara tentang interaksi pelengkap mirip dengan kunci dan kunci. Hal ini mengacu pada pertandingan penuh dengan substrat membentuk pusat aktif, yang memungkinkan untuk mempercepat reaksi.

Langkah berikutnya terdiri dalam perjalanan reaksi. Kecepatannya meningkat oleh aksi kompleks enzim. Pada akhirnya, kita mendapatkan enzim, yang berhubungan dengan produk reaksi.

Tahap akhir - untuk menghapus produk reaksi dari enzim, setelah itu situs aktif sekali lagi menjadi bebas untuk operasi lain.

Skematis, karya enzim pada setiap tahap dapat ditulis sebagai:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, di mana S - adalah substrat, E - enzim, dan P - produk.

klasifikasi enzim

Dalam tubuh manusia, Anda dapat menemukan sejumlah besar enzim. Semua pengetahuan tentang fungsi dan kerja mereka sistematis, dan sebagai hasilnya ada klasifikasi umum, di mana Anda dapat dengan mudah menentukan apa yang katalis tertentu. Berikut adalah enam kelas dasar enzim, serta beberapa contoh subkelompok.

1. Oksidoreduktase.

Enzim kelas ini mengkatalisis reaksi redoks. Jumlah pulih 17 sub-kelompok. Oxidoreductase biasanya non-protein porsi yang disediakan vitamin atau heme.

Di antara oksidoreduktase sering ditemukan sub kelompok berikut:

a) dehidrogenase. enzim biokimia-dehidrogenase yang membelah atom hidrogen dan memindahkannya ke substrat lain. subkelompok ini adalah yang paling umum dalam reaksi respirasi, fotosintesis. Sebagai bagian dari dehidrogenase adalah tentu hadir dalam bentuk koenzim NAD / NADH atau flavoproteins FAD / FMN. Sering ada ion logam. Contohnya termasuk enzim seperti tsitohromreduktazy, dehidrogenase piruvat, dehidrogenase isocitrate, dan juga banyak enzim hati (laktat dehidrogenase, glutamat dehidrogenase, dan sebagainya. D.).

b) oksidase. Sejumlah enzim mengkatalisis penambahan oksigen ke hidrogen, dimana produk reaksi dapat air atau hidrogen peroksida (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). Contoh enzim sitokrom oksidase, tirosinase.

c) peroksidase dan katalase - enzim yang mengkatalisis dekomposisi H ₂ O ₂ untuk air dan oksigen.

g) oxygenase. biocatalysts ini mempercepat lampiran oksigen ke substrat. Dofamingidroksilaza - salah satu contoh dari enzim tersebut.

2. Transferases.

enzim target kelompok ini adalah transfer radikal dari substansi substansi donor ke penerima.

a) methyltransferase. DNA methyltransferase - enzim kunci yang mengontrol proses replikasi DNA. nukleotida metilasi memainkan peran utama dalam pengaturan kerja asam nukleat.

b) acyltransferase. Enzim dari subkelompok ini diangkut dari satu molekul ke gugus asil yang lain. Contoh acyltransferases: acyltransferase lesitin-kolesterol (membawa kelompok fungsional dengan asam lemak pada kolesterol), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (gugus asil ditransfer ke lysophosphatidylcholine).

c) aminotransferase - enzim yang terlibat dalam konversi asam amino. Contoh enzim SGPT yang mengkatalisis sintesis alanin dari piruvat dan glutamat dengan mentransfer gugus amino.

g) phosphotransferase. Enzim mengkatalisis penambahan sub-kelompok dari kelompok fosfat. Lain kinase nama phosphotransferase, lebih umum. Contohnya termasuk enzim seperti heksokinase dan aspartat, yang melekat pada residu heksosa fosfat (kebanyakan glukosa), dan asam aspartat , masing-masing.

3. Hydrolases - kelas enzim yang mengkatalisis pembelahan obligasi dalam molekul, diikuti oleh penambahan air. Zat yang termasuk kelompok ini - enzim pencernaan utama.

a) esterase - memecah ikatan ester. Contoh - lipase yang memecah lemak.

b) glycosidases. enzim biokimia dari seri ini terletak pada kehancuran obligasi glikosida polimer (oligosakarida dan polisakarida). Contoh: amilase, sukrase, maltase.

c) peptidase - enzim yang mengkatalisis pemecahan protein menjadi asam amino. enzim yang berhubungan peptidase seperti pepsin, tripsin, chymotrypsin, karboiksipeptidaza.

g) Amidases - obligasi membelah amida. Contoh: .. arginase, urease, glutaminase dll Banyak amidase enzim yang ditemukan dalam siklus ornithine.

4. Lyases - enzim untuk fungsi-fungsi yang mirip dengan hidrolase, namun dalam pembelahan obligasi dalam molekul tidak dikonsumsi air. Enzim kelas ini selalu memiliki bagian dari porsi non-protein, misalnya, dalam bentuk vitamin B1 dan B6.

a) dekarboksilase. Enzim ini bertindak atas ikatan C-C. Contohnya adalah glutamat dekarboksilase asam atau dekarboksilase piruvat.

b) hidratase dan dehidratase - enzim yang mengkatalisis pembelahan C-O obligasi.

c) amidine-lyases - menghancurkan ikatan C-N. Contoh: argininsuktsinatliaza.

g) R-O lyase. enzim tersebut biasanya dibelah gugus fosfat dari bahan substrat. CONTOH: siklase adenilat.

Biokimia enzim berdasarkan struktur mereka

Kemampuan masing-masing enzim ditentukan oleh individu, hanya struktur bawaan. Setiap enzim - terutama protein, dan struktur dan tingkat lipat memainkan peran penting dalam menentukan fungsinya.

Setiap biokatalis ditandai dengan kehadiran pusat aktif, yang, pada gilirannya, dibagi menjadi beberapa area fungsional yang berbeda:

1) Catalytic Center - wilayah khusus dari protein, di mana enzim kepatuhan terhadap substrat. Tergantung pada konformasi protein pusat katalitik molekul dapat mengambil berbagai bentuk, yang harus sesuai dengan substrat serta kunci dan kunci. struktur yang kompleks seperti menjelaskan mengapa protein enzim dalam keadaan tersier atau kuaterner.

2) Adsorpsi Center - berfungsi sebagai "pemegang". Di sini, pertama-tama komunikasi terjadi antara molekul enzim dan molekul substrat. Namun, koneksi yang membentuk pusat adsorpsi, sangat lemah, dan dengan demikian reaksi katalitik reversibel pada tahap ini.

3) pusat alosterik mungkin terletak di pusat aktif, dan di seluruh permukaan enzim. Fungsi mereka - regulasi enzim. Peraturan terjadi melalui molekul inhibitor dan molekul aktivator.

Protein aktivator mengikat molekul enzim, mempercepat operasinya. Inhibitor, sebaliknya, menghambat aktivitas katalitik, dan ini dapat terjadi dalam dua cara: baik molekul mengikat ke wilayah pusat alosterik dari pusat aktif enzim (inhibisi kompetitif) atau melekat ke wilayah lain dari protein (nonkompetitif penghambatan). inhibisi kompetitif dianggap lebih efektif. Setelah ruang sehingga tertutup untuk substrat mengikat enzim, dan proses ini hanya mungkin dalam kasus kebetulan praktis lengkap dari molekul inhibitor dan membentuk pusat aktif.

Enzim sering tidak terdiri dari asam amino, tetapi juga zat organik dan anorganik lainnya. Dengan demikian, apoenzyme terisolasi - protein bagian koenzim - bagian organik dan kofaktor - bagian anorganik. Koenzim dapat diwakili ulgevodami, lemak, asam nukleat, vitamin. Pada gilirannya, co-faktor - sering merupakan ion logam yang mendukung. aktivitas enzim ditentukan oleh struktur: zat tambahan termasuk dalam komposisi, mengubah sifat katalitik. Berbagai jenis enzim - adalah hasil dari kombinasi dari semua faktor-faktor ini membentuk kompleks.

Peraturan kerja enzim

Enzim sebagai zat aktif biologis tidak selalu diperlukan bagi tubuh. Biokimia enzim adalah bahwa mereka mungkin dalam kasus sel-sel hidup yang berlebihan katalisis bahaya. Untuk mencegah efek berbahaya pada tubuh enzim yang diperlukan untuk entah bagaimana mengatur pekerjaan mereka.

T. Untuk. Enzim adalah protein di alam, mereka mudah hancur pada suhu tinggi. Proses denaturasi adalah reversibel, tetapi secara signifikan dapat mempengaruhi substansi.

pH juga memainkan peran penting dalam peraturan tersebut. aktivitas enzim maksimum umumnya diamati pada pH netral (7,0-7,2). Juga memiliki enzim yang bekerja hanya dalam kondisi asam atau hanya basa. Dengan demikian, dalam lisosom sel dipertahankan pH rendah, di mana aktivitas maksimal enzim hidrolitik. Dalam hal kontak yang tidak disengaja dengan sitoplasma, di mana lingkungan lebih dekat ke netral, aktivitas mereka akan menurun. perlindungan tersebut dari "samopoedaniya" didasarkan pada fitur hidrolase tersebut.

Perlu disebutkan tentang pentingnya koenzim dan kofaktor dalam komposisi enzim. Kehadiran vitamin atau ion logam secara signifikan mempengaruhi fungsi beberapa enzim tertentu.

Nomenklatur enzim

Semua enzim tubuh yang terpanggil sesuai dengan mereka milik salah satu kelas, serta substrat yang mereka bereaksi. Kadang-kadang nomenklatur yang sistematis yang digunakan bukan hanya satu tapi dua dari substrat dalam judul.

Contoh nama dari beberapa enzim:

1. enzim hati: laktat degidrogen aza-glutamat-aza-degidrogen.
2. nama lengkap sistematis enzim: laktat + NAD-aza -oksidoredukt.

Diawetkan dan sepele nama, yang tidak mematuhi aturan nomenklatur. Contohnya adalah enzim pencernaan: tripsin, chymotrypsin, pepsin.

Proses sintesis enzim

Fungsi enzim ditentukan bahkan pada tingkat genetik. Karena molekul adalah dengan dan besar -. Protein, dan sintesis adalah persis sama dengan proses transkripsi dan translasi.

enzim sintesis terjadi sebagai berikut. Awalnya, DNA membaca informasi tentang enzim yang diinginkan untuk membentuk mRNA. Messenger RNA mengkodekan semua asam amino yang merupakan bagian dari enzim. Peraturan enzim juga dapat terjadi pada tingkat DNA, jika produk dari reaksi yang dikatalisasi cukup gen transkripsi berhenti dan sebaliknya, jika ada kebutuhan di produk, akan mengaktifkan proses transkripsi.

Setelah mRNA dirilis dalam sitoplasma, tahap berikutnya - penyiaran. Pada ribosom retikulum endoplasma disintesis rantai utama yang terdiri dari asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Namun, molekul protein dalam struktur primer belum bisa melakukan fungsi enzimatik.

Aktivitas enzim tergantung pada struktur protein. EPS yang sama protein terjadi memutar, sehingga membentuk struktur sekunder dan tersier kemudian pertama. Sintesis dari beberapa enzim dihentikan pada tahap ini, namun untuk meningkatkan aktivitas katalis sering diperlukan lampiran dan kofaktor koenzim.

Di daerah-daerah tertentu dari retikulum endoplasma datang melekat komponen organik enzim: gula, asam nukleat, lemak dan vitamin. Beberapa enzim tidak dapat bekerja tanpa kehadiran koenzim.

Kofaktor memainkan peran penting dalam pembentukan struktur kuaterner dari protein. Beberapa fungsi enzim yang tersedia hanya ketika organisasi domain protein. Oleh karena itu sangat penting untuk struktur kehadiran kuaterner mereka di mana link yang menghubungkan antara beberapa tetesan protein adalah ion logam.

Beberapa bentuk enzim

Ada situasi ketika itu perlu adanya beberapa enzim yang mengkatalisis reaksi yang sama, tetapi berbeda satu sama lain dalam beberapa hal. Sebagai contoh, enzim dapat bekerja pada 20 derajat, tetapi pada 0 derajat, dia tidak akan mampu menjalankan fungsinya. Apa yang harus dilakukan dalam situasi seperti itu, tubuh yang hidup pada suhu rendah?

Masalah ini mudah dipecahkan dengan kehadiran beberapa enzim yang mengkatalisis reaksi yang sama, tetapi dalam kondisi kerja yang berbeda. Ada dua jenis berbagai bentuk enzim:

1. Isoenzim. protein seperti dikodekan oleh gen yang berbeda, mereka terdiri dari asam amino yang berbeda, namun mengkatalisis reaksi yang sama.
2. beberapa bentuk benar. Protein ini ditranskripsi dari gen yang sama, tetapi terjadi pada peptida ribosom modifikasi. Pada output yang dihasilkan beberapa bentuk enzim yang sama.

Akibatnya, berbagai bentuk jenis pertama dibentuk pada tingkat genetik, ketika kedua - pada pasca-translasi.

yang berarti enzim

Penggunaan enzim dalam kedokteran datang ke masalah obat-obatan baru, sebagai bagian dari yang zat sudah dalam jumlah yang tepat. Para ilmuwan belum menemukan cara untuk merangsang sintesis hilang enzim dalam tubuh, tetapi sekarang didistribusikan secara luas obat yang dapat membuat untuk durasi merugikan mereka.

Berbagai enzim dalam sel untuk mengkatalisis sejumlah besar reaksi yang berkaitan dengan pemeliharaan kehidupan. Salah satu perwakilan ini enizmov nucleases kelompok: endonuklease dan exonuclease. Pekerjaan mereka adalah untuk mempertahankan tingkat konstan asam nukleat dalam sel, penghapusan DNA yang rusak dan RNA.

Jangan lupa tentang fenomena pembekuan darah. Sebagai langkah efektif perlindungan, proses ini dikendalikan oleh sejumlah enzim. Kepala di antara mereka adalah trombin, yang mengubah fibrinogen protein aktif menjadi fibrin aktif. benang yang menciptakan semacam jaringan yang menyumbat situs cedera kapal, sehingga mencegah kehilangan darah yang berlebihan.

Enzim yang digunakan dalam Anggur, bir, produksi berbagai produk susu. Untuk alkohol dari ragi glukosa dapat digunakan, namun untuk terjadinya keberhasilan proses ini dan ekstrak cukup dari mereka.

Fakta menarik tentang yang Anda tidak tahu

- Semua enzim tubuh memiliki massa yang sangat besar - 5.000 1.000.000 Da. Hal ini disebabkan adanya protein dalam molekul. Sebagai perbandingan, berat molekul glukosa - 180 Ya, dan karbon dioksida - total 44 Ya.

- Untuk saat ini, membuka lebih dari 2000 enzim yang ditemukan dalam sel-sel berbagai organisme. Namun, sebagian besar zat ini masih belum sepenuhnya dipahami.

- Aktivitas enzim digunakan untuk memperoleh bubuk cuci efektif. Di sini, enzim memenuhi peran yang sama seperti dalam tubuh: mereka memecah bahan organik, dan properti ini membantu untuk tempat pertempuran. Disarankan untuk menggunakan deterjen seperti pada suhu tidak lebih tinggi dari 50 derajat, selain itu dapat pergi ke proses denaturasi.

- Menurut statistik, 20% dari orang di seluruh dunia menderita dari kurangnya salah satu enzim.

- Tentang sifat-sifat enzim yang dikenal untuk waktu yang lama, tetapi hanya pada tahun 1897, orang-orang menyadari bahwa tidak ragi, dan ekstrak dari sel mereka dapat digunakan untuk fermentasi gula menjadi alkohol.